Algunas
proteínas tienen la capacidad de modificar los ligandos a los cuales son
unidos, es decir, actúan como catalizadores moleculares. Su función es acelerar
en varios órdenes de magnitud el ajuste de del equilibrio químico y la
velocidad de reacciones químicas, que sin ellas podrían tardar una eternidad.
Estas proteínas son las denominadas enzimas. Para realizar esta aceleración del
proceso lo que consigue la enzima es lograr la disminución de la energía de
activación de la reacción.
Las
enzimas dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen lugar en
cada célula. Pero para realizar estas funciones básicas y vitales para nuestra
vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma específica y
reversible con ligados, que viene dada por su conformación espacial en el lugar
de unión. Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de este
momento) este debe “encajar” en el lugar de unión de la enzima. Por esto
decimos que hay complementariedad geométrica entre enzima y sustrato.
Los
lugares de unión acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de la
enzima, formando como un “bolsillo” en el cual entra el sustrato. De esta
manera la superficie de interacción entre sustrato y enzima es mayor, y las
posibilidades de conferir especificidad a la unión con el sustrato aumenta. La
especificidad de la unión es tan alta que la enzima es capaz de distinguir
entre sustratos esteroisómeros, por lo tanto decimos que las enzimas presentan estero
especificidad. La estero especificidad puede servir en casos concretos para
separar rutas de formación y degradación de productos, que se realizan de forma
simultánea. Este hecho se debe a que las enzimas son moléculas asimétricas.
La
unión se mantiene gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre átomos
del sustrato y la enzima, como enlaces de Van der Waals, enlace por puente de
hidrógeno o puentes salinos, durante la catálisis, pero la unión es temporal,
por tanto cuando la reacción enzimática finaliza se separan la enzima y el producto
(ya no hablamos de sustrato después de la catálisis, ya que tiene una
conformación modificada por la enzima).
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